priònai (angl. proteinaceous infectous particle), baltymai, kurie gyvūnų organizme gali būti ir normalūs, ir pakitę, veikti kaip savarankiškos infekcinės dalelės. Pakitę 27 000–30 000 molekulinės masės prionai gali sukelti nervų ligas, galvijų spongiforminę encefalopatiją ir žmonių Creutzfeldto ir Jakobo ligą. Normalūs prionų baltymai, pvz., prionų baltymas PrPC yra žinduolių 33 000–35 000 molekulinės masės membranos baltymas, turintis glikozilfosfatidilinozitolio inkarą, yra svarbus cinko ir vario pernašai į ląstelę. Ligas sukelia pakitusios konformacijos priono baltymas PrPSc, į ląstelę patekęs su maistu arba įvykus savaiminei mutacijai. PrPSc rastas avių ir kitų žinduolių, paveiktų spongiformine encefalopatija, smegenyse turi tą pačią aminorūgščių seką kaip ir nepakitęs baltymas PrPC, tačiau jų erdvinės struktūros skiriasi. PrPC sudėtyje yra daugiau α spiralių motyvų, o PrPSc turi daugiau β klosčių. Pakitęs baltymas greitai keičia kitų priono baltymų konformaciją ir sukelia patologinių baltyminių skaidulų kaupimąsi nervų ląstelėse. Trys svarbiausios pakitusių prionų ypatybės: prionai atsparūs fermentams peptidazėms (normalius nemutantinius prioninius baltymus peptidazės skaido); prionų negalima sunaikinti įprastomis sterilizacijos priemonėmis; mutavę prionai paverčia normalius prionų baltymus infekciniais. 1982 prionus atrado S. Prusineris (Jungtinės Amerikos Valstijos).
3060