ubikvitnas, baltymas, sudarytas iš 76 aminorūgščių. Ubikvitiną turi visos eukariotinės ląstelės. Ubikvitinas gali prisijungti prie baltymo po jo biosintezės (transliacijos) ir keisti baltymo struktūrą ir funkcijas. Laisva ubikvitino karboksigalo (glicino) grupė kovalentiniu ryšiu (izopeptidiniu ryšiu) prisijungia prie baltymo taikinio lizino liekanos ε‑aminogrupės. Ubikvitinu modifikuojami histonai ir kiti baltymai. Ubikvitino molekulės gali jungtis tarpusavyje. Baltymai su prisijungusiu poliubikvitinu nukreipiami suardymui į proteosomą, kur jie suskaidomi iki peptidų. Prieš pat nereikalingo baltymo sunaikinimą poliubikvitinas atskeliamas, suskaidomas iki ubikvitino, kuris vėl pradeda ieškoti nereikalingų baltymų. Už ubikvitino tyrimą A. Ciechanoveriui, A. Herško ir I. Rose’ui 2004 paskirta Nobelio premija.
ubikvitino erdvinė struktūra: α spiralės – mėlyna, β klostinės struktūros – žalia, amorfiniai (nespiraliniai) fragmentai – pilka spalva, dar vienos ubikvitino molekulės prijungimo vieta formuojant poliubikvitino grandinę – 48-asis lizinas – rožinė spalva
3060